Graul. Aminoacizi si proteine.

Compoziţia în aminoacizi este influenţată de genotip. Datele experimentale acumulate până în prezent nu au putut corela secvenţele de aminoacizi ale proteinelor din diverse făinuri cu diferenţele apărute în ceea ce priveşte calitatea de panificaţie a acestora. Horvatic (1989) a stabilit însă o serie de corelaţii între o serie de aminoacizi esenţiali şi unii parametri ai făinii. Astfel, resturile de lizină şi triptofan s-au corelat pozitiv cu capacitatea de hidratare, metionina s-a corelat negativ cu stabilitatea aluatului iar triptofanul pozitiv. Înmuierea s-a corelat pozitiv cu cantitatea de triptofan iar volumul pâinii a fost superior pentru făinurile caracterizate de un surplus de lizină şi triptofan. Corelaţiile stabilite de către lizină, triptofan şi metionină au rămas semnificative şi pentru parametrii extensografici. Wiesser şi Belitz (1991) au arătat că în soiurile de grâu cu calitate slabă de panificaţie, unităţile repetitive formate din peptide cu un conţinut ridicat în glicină se repetă mai rar sau sunt frecvent modificate. Shewry şi Tatham (1997) au demonstrat că elasticitatea glutenului este determinată printre altele şi de secvenţele peptidice bogate în glicocol. De asemenea, s-a stabilit o corelaţie puternică între conţinutul de grupări amidice ale glutenului şi indexul volumului pâinii (Lew şi colab, 1992).

Grâul conţine un amestec complex de protide, cu cel puţin 100 de tipuri diferite care sunt prezente în mod natural în compoziţia bobului. Dintre acestea, cele mai importante din punct de vedere tehnologic sunt substanţele proteice, în special proteinele glutenice (Block, 1945). Substanţele generatoare de gluten nu sunt distribuite uniform în endosperm, proporţia lor crescând din interior spre exterior. Proteinele din grâu au fost clasificate după mai multe criterii: compoziţie chimică, solubilitate, morfologie, digestibilitate, capacitatea de a forma gluten .

În funcţie de compoziţia chimică, proteidele au fost clasificate în holoproteide (alcătuite numai din aminoacizi) cum sunt gliadinele, gluteninele, leucozinele, respectiv globulinele şi heteroproteide alcătuite dintr-o grupare proteică şi una prostetică de natură neproteică. Din această categorie fac parte o serie de lipoproteine şi glicoproteine implicate în structura membranelor celulare, precum şi unele enzime (Neamţu şi colab. 1993, 1989).

În funcţie de solubilitate, proteinele din grâu şi făină au fost încadrate în 4 clase denumite fracţii Osborne. Acestea sunt reprezentate de:

– albumine, în care se regăsesc toate proteinele solubile în apă. Albuminele din bobul de grâu sunt concentrate în embrion şi stratul aleuronic, fiind proteine fibrilare;

– prolamine, cunoscute şi sub numele de gliadină. Sunt insolubile în apă sau soluţii saline dar sunt solubile în soluţie alcoolică 70 %. Marea lor majoritate este concentrată în endosperm, având caracter acid şi tendinţa de a forma asociaţii pe bază de punţi de hidrogen. Subunităţile de prolamină cu masă moleculară mare constituie un procent mai mare din total în grâu decât în alte cereale (Bushuk, W., 1985). Calitatea de panificaţie a făinii de grâu din diferite soiuri este influenţată de conţinutul de glutelină (Eliasson şi Larsson, 1993; Dexter şi colab. 1994).

– Globulinele sunt insolubile în apă dar solubile în soluţii ale sărurilor neutre. Conţin cantităţi mari de acid aspartic, arginină, acid glutamic şi lizină.

– Glutelinele, denumite şi glutenine, sunt proteine polimere insolubile în apă, soluţii saline sau slab alcoolice, dar solubile în soluţii slab alcaline. Se găsesc în principal în endosperm asociate cu glucidele sau lipidele. Gluteninele sunt capabile să-şi modifice structura sub acţiunea radicalilor hidrofobi sau ai lipidelor cu efecte asupra elasticităţii aluatului (Kulkarni, R.G., Ponte Jr., J.G., Kulp, K., 1987).

Interschimburile sulfhidril – disulfurice sunt principalele reacţii responsabile pentru formarea aluatului din grâu. Fracţiile gliadină şi glutenină din grâu reprezintă 80 – 85 % din proteinele endospermului de grâu şi aceste fracţii formează împreună glutenul. Se pare că o interacţiune specifică dintre glutenina cu masă moleculară mică (< 90 Kda) şi glutenina cu masă moleculară mare (> 90 Kda) este importantă pentru formarea şi dezvoltarea unui gluten vâscoelastic (Aitken ş.a. 1939, 1944; MacRitchie, 1978).

Din punct de vedere al rolului lor biologic, proteinele grâului pot fi: active metabolic (leucozinele şi globulinele), structurale (lipoproteinele şi glicoproteinele), sau proteine de rezervă (gliadinele şi gluteninele) (Magnuson, K.M., 1985).

Din punct de vedere morfologic, substanţele proteice au fost clasificate în: proteine din endosperm, proteine din stratul aleuronic, proteine din embrion etc.

În funcţie de gradul lor de asimilare proteinele pot fi digestibile şi nedigestibile. Acestea din urmă se găsesc în învelişul bobului şi au un aport major în constituţia proteică a făinurilor de extracţie mare (Hoseney, R.C., Finney, K.F., 1971).

Din punct de vedere tehnologic, protidele din grâu au fost împărţite în două grupe, în funcţie de capacitatea acestora de a genera gluten. Glutenul se formează în aluat în urma adaosului apei la făină şi în condiţii de frământare, constituind o reţea proteică responsabilă de proprietăţile vâscoelastice ale aluatului şi de capacitatea acestuia de a reţine gazele formate în cursul fermentaţiei (Hoseney, R.C., Zelenak, K., Lai, C.S., 1986) (figura 4).

Proteinele glutenice reprezintă aproximativ 80 – 90 % din totalul protidelor, fiind reprezentate în special de gliadine şi glutenine, aflate cantitativ sub un anumit raport (cca. 45 % gliadine şi 40 % glutenine) (Metakovski, E.V. şi colab., 1984 ; Metakovski, E.V.,1991).

Gliadinele sunt implicate în proprietăţile plastice şi extensibile ale aluaturilor, în timp ce gluteninele conferă acestora elesticitate. Gliadinele permit retenţia gazelor, iar gluteninele conservă forma aluatului (Calloway şi colab., 1965).

Conformaţia scheletului glutenic se realizează şi se menţine pe seama diferitelor legături chimice şi fizico-chimice stabilite între componenţii glutenului. Astfel, observaţiile experimentale asupra cineticii de reducere a proteinelor glutenice au sugerat că în structura acestora există patru tipuri de legături disulfidice, intra- respectiv intercatenare, dintre care trei sunt uşor reductibile (Kaczkowski, Mieleszka, Lasztity 1980).

Numărul legăturilor disulfidice intermoleculare şi viteza cu care acestea se transformă (din S-S în –SH) influenţează direct proprietăţile reologice ale aluatului şi implicit calitatea pâinii. Unii au corelat raportul S-S/–SH cu calitatea de panificaţie şi au constatat că pentru un anumit conţinut de proteine optimul panificării se obţine atunci când acest raport este de 15. Gliadinele, care au o cantitate mai mică de grupări -SH / S-S reactive, pot fi responsabile din acest motiv de înmuierea aluatului (Nierle şi Bruggeman, 1991).

Sensibilitatea caracteristicilor reologice ale glutenului, la adăugarea de solvenţi organici, a condus la ideea existenţei unor legături hidrofobe între componenţii acestuia. Chung şi Pomeranz (1979) au dovedit existenţa acestora între glutenină şi gliadină. S-a observat că glutenul provenit din făină cu o calitate de panificaţie bună, are tendinţa de a interacţiona preponderent prin legături hidrofobe. Astfel s-ar explica disponibilitatea mai mare a glutenului slab de a adera la suprafeţele granulelor de amidon.

Suprafeţele gliadinelor, provenite din grâne cu potenţial bun de panificaţie, prezintă o hidrofobicitate semnificativ mai mare decât cea a suprafeţelor gliadinelor provenite din grâne slabe (Kaczkowski ş.a., 1987). Recent, o serie de studii au arătat că adăugarea de săruri chaotropice – a căror efect este unul de creştere a numărului de interacţiuni hidrofobe – la făină, determină ameliorări importante ale calităţilor de panificaţie (He şi Hoseney, 1991).

În 1976 Jankiewicz şi Pomeranz au demonstrat prezenţa legăturilor de hidrogen prin distrugerea glutenului în uree şi readucerea sa la însuşirile iniţiale, prin tratarea la pH 7 a structurii distruse cu sulfaţi de calciu şi magneziu.

Proporţia relativ redusă a aminoacizilor ionizabili (cca 8 % din totalul aminoacizilor) determină formarea în număr redus a unor legături ionice. Cinetica umflării glutenului este dependentă de puterea ionică a mediului. Aminoacizii bipolari pot avea efecte diferite asupra reologiei aluatului, în funcţie de distanţa dintre gruparea amino- şi cea carboxil, precum şi de mărimea catenei laterale (Hoseney, R.C., Finney, K.F., Pomeranz, Y., Shogren, M.D., 1969). Aminoacizii dicarboxilici întăresc astfel reţeaua glutenică, pe când cei diaminici, o slăbesc. De asemenea, în funcţie de pH-ul mediului, glutenul îşi poate modifica proprietăţile reologice: la pH = 4,8 este elastic, iar creşterea acestuia până la 7,5 duce la creşterea extensibilităţii în defavoarea elasticităţii. Sensibilitatea glutenului faţă de pH demonstrează că forţele electrostatice au o mare influenţă asupra legăturilor ionice (Campbell, J.A., 1960; Pyler, E.J., 1983).

Proteinele neglutenice sunt reprezentate de: albumine, globuline, glicoproteine, lipoproteine, proteine coagulante, proteine spumante, enzime dar şi de o serie de substanţe de natură proteică ce acţionează ca inhibitori enzimatici (Cubadda şi colab., 2007).

O serie de peptide şi de aminoacizi din constituţia bobului de grâu prezintă o importanţă tehnologică deosebită. Dintre aceştia, reprezentativi sunt: glutationul (tripeptid), implicat în procesele de oxido-reducere din aluat, ca activator al oxidoreductazelor SH-dependente şi tirozina, care prin oxidare enzimatică determină închiderea aluatului la culoare (Tamba-Berehoiu, R., Muşat., R., 2001, 2002).

Lasă un răspuns

Completează mai jos detaliile tale sau dă clic pe un icon pentru a te autentifica:

Logo WordPress.com

Comentezi folosind contul tău WordPress.com. Dezautentificare / Schimbă )

Poză Twitter

Comentezi folosind contul tău Twitter. Dezautentificare / Schimbă )

Fotografie Facebook

Comentezi folosind contul tău Facebook. Dezautentificare / Schimbă )

Fotografie Google+

Comentezi folosind contul tău Google+. Dezautentificare / Schimbă )

Conectare la %s